Nr. 80 / 2010

11. März 2010 : Ein winzig kleines riesiges Scheunentor - Biologen der Uni Osnabrück entdeckten mit Kollegen neuen zellulären Transportkanal

Wenn bekannte Proteintransportkanäle die Eingangstür in Zellorganellen sind, dann verfügen Peroxisomen als Zellorganellen, die in fast allen Zellen vorkommen, über ein wahrhaftes »Scheunentor« (Durchmesser ca. 9 Nanometer, das ist ein Millionstel Millimeter). Eine solche – für molekulare Maßstäbe – Riesenpore, durch die gefaltete, mehrteilige Proteine eingelassen werden können, konnten nun apl. Prof. Dr. Richard Wagner und Dr. Michael Meinecke von der Universität Osnabrück mit ihren Bochumer Kollegen Prof. Dr. Ralf Erdmann und Dr. Wolfgang Schliebs nachweisen.

Wenn bekannte Proteintransportkanäle die Eingangstür in Zellorganellen sind, dann verfügen Peroxisomen als Zellorganellen, die in fast allen Zellen vorkommen, über ein wahrhaftes »Scheunentor« (Durchmesser ca. 9 Nanometer, das ist ein Millionstel Millimeter). Eine solche – für molekulare Maßstäbe – Riesenpore, durch die gefaltete, mehrteilige Proteine eingelassen werden können, konnten nun apl. Prof. Dr. Richard Wagner und Dr. Michael Meinecke von der Universität Osnabrück mit ihren Bochumer Kollegen Prof. Dr. Ralf Erdmann und Dr. Wolfgang Schliebs nachweisen. Dass dieses Tor der Superlative bislang unentdeckt bliebt, führen die Forscher auf seine rasante Dynamik zurück: Es wird nur ganz kurz geöffnet und schließt sich sofort wieder. Die Forscher berichten über ihre aufsehenerregenden Ergebnisse in der März-Ausgabe des renommierten Magazins »Nature Cell Biology«.

Zum Hintergrund: Peroxisomen sind Organellen, deren Schädigungen fast immer tödlich für die entsprechenden Zellen verlaufen. Allein deshalb sind sie von medizinischem Interesse. Darüber hinaus ist ihre Fähigkeit, Proteine im gefalteten, sogar mehrteiligen Zustand zu importieren, für die molekulare Zellbiologie äußerst wichtig. Wie Peroxisomen diese riesigen Proteine importieren, war bislang unklar. »Besonders rätselhaft war, dass sie auf ihrem Weg eine Membran durchqueren, die weiterhin undurchlässig auch für die kleinsten chemischen Bausteine bleibt«, erklärt apl. Prof. Dr. Richard Wagner.

Die zugrunde liegenden Mechanismen vieler dieser Transportwege sind weitestgehend bekannt, nicht aber für peroxisomale Proteine. Wie in der Arbeitsgruppe von Wagner bereits vorher gezeigt wurde, werden für den Import in Organellen, wie zum Beispiel Mitochondrien, die Proteine entfaltet und dann schnurartig durch die Membran gefädelt. Erst auf der anderen Seite werden sie dann in ihre fertige, räumliche Struktur gefaltet. Die Proteine für Peroxisomen sind um ein Vielfaches größer, da sie nicht entfaltet werden und oftmals aus mehreren Einheiten bestehen. Die Wissenschaftler suchten also nach diesem peroxisomalen Scheunentor von Pore. »Dass diese Pore über Jahrzehnte hinweg unentdeckt blieb, liegt wahrscheinlich an der ausgesprochenen Dynamik der ausgeklügelten Importmaschinerie von Peroxisomen, die dazu führt, dass der Eingang nur für kurze Zeit geöffnet und sofort wieder geschlossen wird«, erklärt Wagner. Die Entdeckung dieses Kanals, die nur durch interdisziplinäre äußerst komplexe Forschungen gelang, ist für die weitere Forschung äußerst aufschlussreich. Wagner: »Nun können wir in weiteren Schritten dran gehen, die molekularen Mechanismen des Proteinimportes in Peroxisomen im Detail aufzuklären.«